En la investigación se empleó la microscopía crioelectrónica y otras pruebas con la finalidad de comprender cómo las mutaciones afectan el comportamiento de esta variante a nivel molecular.
Ciudad de México, 25 de enero (RT).- Científicos de la Universidad de la Columbia Británica (Canadá) publicaron el pasado jueves en la revista científica Science una investigación relacionada con el primer análisis estructural a nivel molecular de la proteína espiga de la variante Ómicron. Sus hallazgos explican por qué esta variante es altamente transmisible y podrán ayudar a acelerar el desarrollo de tratamientos efectivos.
Sriram Subramaniam, profesor de la facultad de medicina de la UCB y director el estudio, comentó que "la variante Ómicron no tiene precedentes por tener 37 mutaciones de proteínas de pico, que son de tres a cinco veces más mutaciones que cualquier otra variante que hayamos visto".
También, explicó que "esto es importante por dos razones". "En primer lugar, porque la proteína espiga es la forma en que el virus se adhiere a las células humanas y las infecta. En segundo lugar, porque los anticuerpos se adhieren a la proteína espiga para neutralizar el virus", dijo.
SARS-CoV-2 Variante Omicron: evasión de anticuerpos y estructura crio-EM del complejo proteína espiga-ACE2https://t.co/2Hqc6gfhRV
— ACAFARMUR (@acafarmur) January 25, 2022
"Por lo tanto, las pequeñas mutaciones en la proteína espiga tienen potencialmente grandes implicaciones sobre cómo se transmite el virus, cómo nuestro cuerpo lo combate y la efectividad de los tratamientos", afirmó Subramaniam, cuyo equipo científico empleó la microscopía crioelectrónica y otras pruebas con la finalidad de comprender cómo las mutaciones afectan el comportamiento de esta variante a nivel molecular.
¿QUÉ REVELÓ EL ANÁLISIS?
El análisis estructural probó que las mutaciones R493, S4496 y R498 crean nuevos puentes salinos y de hidrógeno entre la proteína espiga y el receptor de células humanas ACE2, los cuales parecen aumentar la afinidad de unión, mientras que otras mutaciones K417N comienzan a perder fuerza en este enlace.
"En general, los hallazgos muestran que Ómicron tiene una mayor afinidad de unión que el virus original, con niveles más comparables a los que vemos con la variante Delta", reportó el científico. "Es notable que la variante Ómicron haya evolucionado para conservar su capacidad de unirse a las células humanas a pesar de mutaciones tan extensas", agregó.
¿Y LA EFICACIA DE LOS ANTICUERPOS?
"En particular, Ómicron fue menos evasivo a la inmunidad creada por las vacunas, en comparación con la inmunidad derivada de la infección natural en pacientes no vacunados. Esto sugiere que la vacunación sigue siendo nuestra mejor defensa contra la variante Ómicron", confirmó el científico de origen indio.
"Un enfoque importante para nuestro equipo es comprender mejor la unión de los anticuerpos neutralizantes y los tratamientos que serán efectivos en toda la gama de variantes, y cómo se pueden usar para desarrollar tratamientos resistentes a las variantes", concluyó Subramaniam.
